HÉMATIE/ HÉMOLYSE

C’est l’élément final de la lignée érythroblastique, spécialisé principalement dans le transport de l’oxygène.

→ Elle est essentiellement constituée d’une membrane contenant de l’hémoglobine et possède une forme permettant de maximiser les échanges avec les tissus.

→ L’absence de noyau permet de maximiser l’espace disponible pour l’hémoglobine et favorise sa déformabilité.

→ Environ 120 jours.

→ Son stock enzymatique s’épuise progressivement, ce qui compromet le maintien de son intégrité.

→ Un disque biconcave.

→ Elle augmente le rapport surface/volume, améliore les échanges gazeux et donne à l’hématie une grande déformabilité.

→ Elle permet aux hématies de traverser des capillaires dont le diamètre peut être inférieur au leur.

→ Parce que la partie centrale, plus mince et moins riche en hémoglobine, absorbe moins le colorant.

→ Elle aura davantage de difficultés à traverser les petits capillaires, notamment spléniques, et pourra être éliminée plus facilement.

→ Présence d’hématies de tailles variables.

→ Notamment dans certaines carences, en particulier les carences en fer ou en vitamines.

→ Variation de la coloration des hématies, traduisant une variation de leur teneur en hémoglobine.

→ Présence d’hématies de formes variables.

Une hématie en forme de larme.

→ Une inclusion érythrocytaire en forme de filament bouclé ou d’anneau, pouvant être observée notamment dans certaines anomalies de l’érythropoïèse.

→ Des inclusions érythrocytaires correspondant à des fragments de chromosomes.

→ Parce que la rate participe normalement à l’épuration des inclusions érythrocytaires.

→ Une hématie fragmentée.

→ Parce qu’ils résultent de la fragmentation des hématies lorsqu’elles rencontrent des obstacles ou des structures anormales dans la circulation, par exemple des filaments de fibrine.

→ Une hématie devenue plus sphérique, ayant perdu sa forme discoïde et une partie de sa déformabilité.

→ Leur faible déformabilité gêne leur passage dans les capillaires spléniques, favorisant leur séquestration et leur destruction.

→ Une hématie déformée en forme de faucille par polymérisation de l’hémoglobine S.

→ Une anomalie structurale de l’hémoglobine, avec formation d’HbS, qui peut polymériser et déformer l’hématie.

→ Plasmodium.

→ La membrane, l’hémoglobine et les enzymes.

→ Elle maintient sa forme, sa déformabilité et son intégrité.

→ Elles permettent notamment de produire l’énergie nécessaire au maintien de la membrane et de maintenir l’hémoglobine dans un état fonctionnel.

→ Une augmentation de la destruction des hématies pouvant provoquer une anémie hémolytique.

→ D’un assemblage glucido-lipido-protéique associé à un cytosquelette.

→ La protéine 3

Principalement la spectrine, l’actine et la protéine

→ Il permet à l’hématie de conserver sa forme tout en restant suffisamment déformable.

→ Une mauvaise traversée des petits vaisseaux et une élimination accrue, notamment dans la rate.

Transporter l’O₂, transporter une partie du CO₂ et tamponner les ions H⁺.

C’est une protéine tétramérique, constituée de quatre chaînes de globine.

→ D’une chaîne de globine associée à une molécule d’hème.

→ Le fer ferreux Fe²⁺.

→ Parce que cette forme permet la fixation réversible de l’O₂ ; son oxydation en Fe³⁺ produit de la méthémoglobine, incapable de transporter correctement l’oxygène.

→ 4 molécules d’O₂, une par groupe hème.

α₂β₂.

α₂δ₂.

α₂γ₂.

HbF

Elle diminue progressivement et est remplacée principalement par l’HbA.

HbA ≈ 98 %, HbA₂ < 3,5 %, HbF < 1 %.

→ Parce que l’expression des chaînes de globine change au cours du développement : les chaînes γ diminuent tandis que les chaînes β deviennent prédominantes.

Les anomalies structurales de la globine et les anomalies de synthèse des chaînes de globine.

La drépanocytose, avec l’HbS.

Les thalassémies.

L’électrophorèse de l’hémoglobine.

Dans les érythroblastes de la moelle, et elle s’achève au stade réticulocytaire.

Formation de l’ALA, formation de la protoporphyrine, puis incorporation du fer dans l’hème.

→ Parce que l’hémoglobine ne peut plus être correctement produite, ce qui diminue la capacité des hématies à transporter l’oxygène.

Parce qu’elle n’a pas de mitochondries et dépend donc principalement de la glycolyse anaérobie.

La glycolyse anaérobie, ou voie d’Embden-Meyerhof.

Environ 2 ATP par molécule de glucose.

Notamment au maintien de l’intégrité membranaire et de l’équilibre osmotique.

Il régule l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.

Il participe notamment au maintien du fer de l’hémoglobine sous une forme fonctionnelle.

Il participe à la protection contre les agents oxydants grâce au système du glutathion.

Elle devient inefficace pour le transport normal de l’oxygène.

La méthémoglobine réductase, utilisant notamment le NADH.

Parce que son stock enzymatique s’épuise après environ 120 jours.

Dans la rate, le foie et la moelle, par les macrophages.

→ Hémolyse extravasculaire ou intra-tissulaire.

→ Dans l’extravasculaire, l’hématie est phagocytée par les macrophages ; dans l’intravasculaire, elle se rompt directement dans la circulation.

Elle est séparée en globine et hème.

→ Elle est dégradée en acides aminés, qui peuvent être réutilisés.

→ Il est récupéré et transporté notamment par la transferrine, puis réutilisé ou stocké.

→ Il est transformé en biliverdine puis en bilirubine non conjuguée.

→ Parce qu’elle est liposoluble et donc peu soluble dans le plasma.

Dans le foie.

Elle est transformée par les bactéries intestinales en urobilinogène.

L’urobiline dans les urines et la stercobiline dans les selles.

→ L’hémoglobine est libérée dans le plasma : c’est une hémolyse intravasculaire.

→ L’haptoglobine.

→ Elle est consommée pour former des complexes avec l’hémoglobine libre.

→ Elle reste libre dans le plasma et peut être filtrée par le rein.

La présence d’hémoglobine dans les urines.

→ Parce que l’hémoglobine filtrée est réabsorbée et dégradée au niveau tubulaire.

→ Une anémie résultant d’une destruction des hématies supérieure à leur capacité de remplacement.

→ En anémies corpusculaires et extra-corpusculaires.

→ Le défaut est intrinsèque à l’hématie : membrane, hémoglobine ou enzymes.

→ L’hématie est initialement normale mais est détruite par un facteur extérieur.

→ Anomalies de la membrane, de l’hémoglobine ou des enzymes.

→ Causes immunologiques, infectieuses, toxiques ou mécaniques.

→ Pâleur, ictère et splénomégalie.

→ Parce que la destruction accrue des hématies augmente la production de bilirubine.

→ Augmentation de la bilirubine, augmentation du fer et des LDH, avec diminution de l’haptoglobine notamment dans l’hémolyse intravasculaire importante.

Par une diminution de la concentration d’hémoglobine sanguine.

R : La diminution de l’oxygénation tissulaire et les mécanismes compensateurs cardiovasculaires.

R : La pâleur cutanéo-muqueuse et les signes d’hypoxie tissulaire.

R : En anémie microcytaire, normocytaire ou macrocytaire.

: VGM < 80 fL.

: VGM entre 80 et 100 fL.

R : VGM > 100 fL.

R : Parce qu’une membrane anormale peut diminuer la déformabilité et la résistance de l’hématie, entraînant sa destruction prématurée.

R : Parce que l’hématie dépend de ses enzymes pour produire son ATP et se protéger contre les oxydants ; leur déficit fragilise l’hématie.

R : Une hémoglobine anormale peut modifier la forme, la rigidité ou la stabilité de l’hématie et favoriser sa destruction.

R : Ses macrophages éliminent les hématies âgées ou anormales, notamment celles qui ont perdu leur déformabilité.

R : Parce qu’elle se lie à l’hémoglobine libre ; sa consommation entraîne une diminution de sa concentration plasmatique.

R : Parce que la destruction accrue des hématies augmente la production de bilirubine à partir de l’hème.

R : Parce qu’elle ne possède pas de mitochondries.

R : Parce qu’il modifie l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène et participe ainsi à la régulation de sa libération aux tissus.

R : Des schizocytes, témoignant d’une fragmentation érythrocytaire.

R : Un sphérocyte.

R : Un drépanocyte, caractéristique de la drépanocytose.

R : Une hémolyse.

R : Comme une anémie hémolytique corpusculaire.