7. Proteine und Proteinbiosynthese
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1
Woraus bestehen Proteine?
proteinogene Aminosäuren
2
Wie sind Aminosäuren mit einander verbunden ?
> Petidbindung
> die Petidbindung hat eine planare Geometrie
> die Petidbindung hat eine planare Geometrie
3
Welches Grundgerüst haben alle Aminosäuren ?
> ein C-Atom mit 4 Resten
> eine Aminogruppe
> eine Carboxylgruppe
> ein H
> eine variable Seitenketten (Rest)
> eine Aminogruppe
> eine Carboxylgruppe
> ein H
> eine variable Seitenketten (Rest)
4
Aromatische Aminosäuren
> Phenylalanin (Phe, F)
> Tryptophan (Trp, W)
> Tyrosin (Tyr, Y)
> Tryptophan (Trp, W)
> Tyrosin (Tyr, Y)
5
Aminosäuren mit negativ geladenen Seitenketten
> Aspartat / Asparaginsäure D
> Glutamat / Glutaminsäure E
> Glutamat / Glutaminsäure E
6
Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten
> Glycin G
> Alanin A
> Valin V
> Leucin L
> Isoleucin I
> Cystein C
> Methionin M
> Phenylalanin F
> Tryptophan W
> Prolin P
> Alanin A
> Valin V
> Leucin L
> Isoleucin I
> Cystein C
> Methionin M
> Phenylalanin F
> Tryptophan W
> Prolin P
7
Aminosäuren mit polaren / ungeladenen Seitenketten (OH Gruppen in der Seitenketten)
> Serin S
> Threonin T
> Tyrosin Y
> Asparagin N
> Glutamin Q
> Threonin T
> Tyrosin Y
> Asparagin N
> Glutamin Q
8
Aminosäuren mit positiv geladenen Seitenketten
> Lysin K
> Arginin R
> Histidin H
> Arginin R
> Histidin H
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pK-Wert
> bei diesem pH wert sind 50% der Moleküle neutral
10
Charles Yanofsky
> Colinearität von Gen und Protein (1963)
> Mutation am trpA Gen
=> die lineare Sequenz der Nukleotide eines Gens bestimmt die lineare Sequenz der Aminosäuren eines Proteins
> Mutation am trpA Gen
=> die lineare Sequenz der Nukleotide eines Gens bestimmt die lineare Sequenz der Aminosäuren eines Proteins
11
Wie viele Nukleotide kodieren für eine einzelne Aminosäure?
> 3 Nukleotide
12
Ist der genetische Code überlappend oder nicht-überlappend?
> Er ist nicht-überlappend, denn eine Mutation eines Basenpaares in der DNA führt nur zur Änderung einer Aminosäure im Protein.
> für ein Triplet existiert nur eine Aminosäure
> für ein Triplet existiert nur eine Aminosäure
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welches Potential besteht für Aminosäuren wenn 3 Nukleotide für eine Aminosäure kodieren ?
> Potential für 4^3 = 64
14
Wie nennt man die drei kodierenden Basen für eine Aminosäure ?
> Codon
15
Warum muss der genetische Code von einem fixen Startpunkt aus bis zum Ende gelesen werden?
> Eine einzelne Leserahmen Mutation ändert den Rest des Proteins
16
Was bedeutet der Code ist degeneriert?
> einige Aminosäuren werden von mehr als einem codon kodiert
17
Start Codon
- UAA
- AUG
- UGA
- UAG
18
Stopp Codons
- UGA
- UAG
- UAA
- AUG
- GUA
19
Warum beginnen alle Proteine mit der Aminosäuren Methionin?
> AUG ist das einzige Codons welches für die Aminosäure Methionin codiert und gleichzeitig das einzige Start-Codon
20
tRNA (Adaptoren)
> sind kurze RNAs
> falten in eine Kleeblattstruktur (2D)
> 3D -> L-struktur
> enthalten modifizierte Nukleotide
> besitzen ein Anticodon
> enden auf CCA
> falten in eine Kleeblattstruktur (2D)
> 3D -> L-struktur
> enthalten modifizierte Nukleotide
> besitzen ein Anticodon
> enden auf CCA
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Aufgabe der Aminoacyl-tRNA-synthetasen
> beladen die tRNAs mit Aminosäuren
(1)Aminosäure wird unter ATP-Verbrauch aktiviert
(2)Die Aminoacyl-tRNA-Synthetasen hängen die Aminosäure an die richtige tRNA
> es gibt eine eigene Aminoacyl-rTNA-Synthetase für jede Aminosäure
> Aminoacyl-tRNA-Synthetasen bestimmen den genetischen Code
(1)Aminosäure wird unter ATP-Verbrauch aktiviert
(2)Die Aminoacyl-tRNA-Synthetasen hängen die Aminosäure an die richtige tRNA
> es gibt eine eigene Aminoacyl-rTNA-Synthetase für jede Aminosäure
> Aminoacyl-tRNA-Synthetasen bestimmen den genetischen Code
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Gibt es für eine Aminosäure unterschiedliche tRNAs die nur ein Codons erkennen oder gibt es eine tRNA die alle Codons erkennt?
Weder noch
> Es gibt mehrere tRNAs für eine Aminosäure
> Die meisten tRNAs erkennen mehr als ein Codon
> Es gibt mehrere tRNAs für eine Aminosäure
> Die meisten tRNAs erkennen mehr als ein Codon
23
Was ist die Wobble position des Anticodons und warum ist sie wichtig?
> Auf der Wobble Position ist das erste Nukleotid des Anticodons
> die Wobble Position ermöglicht Variation des ersten Nukleotids
-> so kann eine tRNA mehr als ein Codons erkennen
> an der Wobble Position befindet sich manchmal Inosine (I)
> die Wobble Position ermöglicht Variation des ersten Nukleotids
-> so kann eine tRNA mehr als ein Codons erkennen
> an der Wobble Position befindet sich manchmal Inosine (I)
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Anticodon mit Wobble Position
25
Inosin (I)
> zusätzliches Nukleotid in Anticodons
> fungiert als "wobble base" kann mit Adenin, Cytosin und Uracil binden
> fungiert als "wobble base" kann mit Adenin, Cytosin und Uracil binden
26
Woraus bestehen Ribosomen ?
2/3 rRNA und 1/3 Protein
27
Ribosom der Prokaryoten
> 70 s Ribosom
> besteht aus 2 Untereinheiten
> besteht aus 2 Untereinheiten
28
Ribosom der Eukaryoten
> 80 s Ribosom
> besteht aus zwei Untereinheiten
> besteht aus zwei Untereinheiten
29
welche Aufgabe haben Proteine in den Ribosomen?
> Strukturgebend
30
Welche Strukturen binden an welche Untereinheiten des Ribosoms bei der Translation?
> 3 stellen an den tRNAs binden
A - Aminoacyl-Stelle (Anfang)
P - Peptidyl-Stelle
E - Exit-Stelle
> mRNA und Anticodons werden von 30s Untereinheit gebunden
> wachsendes Polypeptid wird durch die 50s Untereinheit geleitet
> mit Aminosäuren beladenen Enden der tRNAs werden von 50s Untereinheit positioniert
A - Aminoacyl-Stelle (Anfang)
P - Peptidyl-Stelle
E - Exit-Stelle
> mRNA und Anticodons werden von 30s Untereinheit gebunden
> wachsendes Polypeptid wird durch die 50s Untereinheit geleitet
> mit Aminosäuren beladenen Enden der tRNAs werden von 50s Untereinheit positioniert
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Decodierungs-Zentrum und Peptidyl-Transferase-Zentrum
Decodierungszentrum
> am Decodierungszentrum werden nur die tRNAs mit passendem Anticodon (cognate tRNAs) akzeptiert
Peptidyl-Transferase-Zentrum
> am Peptidyl-Transferase-Zentrum werden die Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren geknüpft
> am Decodierungszentrum werden nur die tRNAs mit passendem Anticodon (cognate tRNAs) akzeptiert
Peptidyl-Transferase-Zentrum
> am Peptidyl-Transferase-Zentrum werden die Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren geknüpft
32
Welche Aussage(n) ist/sind richtig?
- Isoakzeptierende tRNAs tragen alle das gleiche Anticodon
- Die katalytischen Funktionen im Ribosom werden durch die rRNA ausgeführt
- Die große Untereinheit der eukaryontischen Ribosomen ist neben rRNA aus 33 S Proteinen zusammengesetzt
- Die ribosomalen RNAs werden aus einem Primärtranskript herausgeschnitten
33
5´UTR
5´untralsatierte Region 
34
Shine-Dalgarno Sequenz
> Sequenz vor dem Start-Codon (stromauf des Startcodons)
AGGAGGU
> 30s Untereinheit des Ribosoms bindet an der Shine-Dalgarno Sequenz
> Ribosom wird für Translation richtig positioniert
=> wichtig für Initiation
AGGAGGU
> 30s Untereinheit des Ribosoms bindet an der Shine-Dalgarno Sequenz
> Ribosom wird für Translation richtig positioniert
=> wichtig für Initiation
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Schritt 1 der Initiation der Translation (mit Initiationsfaktoren) Prokaryoten
> Initiationsfaktoren werden auf 30s Untereinheit geladen
> IF3 Unterdrückt Bindung der 50s Untereinheit
> 30s Untereinheit bindet an Shine Dalgarno Sequenz auf der mRNA
> IF1 sorgt dafür, dass nur Initiatior tRNA an die P-Stelle (Peptidyl-Stelle) bindet
Initiator tRNA = Formal-Methionien-tRNA
> IF3 Unterdrückt Bindung der 50s Untereinheit
> 30s Untereinheit bindet an Shine Dalgarno Sequenz auf der mRNA
> IF1 sorgt dafür, dass nur Initiatior tRNA an die P-Stelle (Peptidyl-Stelle) bindet
Initiator tRNA = Formal-Methionien-tRNA
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Schritt 2 der Initiation der Translation (mit Initiationsfaktoren) Prokaryoten
> IF2 bringt Initiator-tRNA mit formyl-Methionin an 30s Untereinheit
> wird an P-Stelle gebunden
> IF3 verlässt den Komplex
=> es bildet sich der 30s Initiationskomplexe
> wird an P-Stelle gebunden
> IF3 verlässt den Komplex
=> es bildet sich der 30s Initiationskomplexe
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Schritt 3 der Initiation der Translation (mit Initiationsfaktoren) Prokaryoten
> IF1 und IF2verlassen den Komplex, damit die 50s Untereinheit binden kann
=> es bildet sich der 70s Initiationskomplex
=> es bildet sich der 70s Initiationskomplex
38
Initiation der Translation bei Eukaryoten
> Initiation beginnt mit Bindung der CAP Struktur der mRNA
> die 40s Untereinheit binden über die CAP Struktur an die mRNA und sucht dann nach dem ersten Startcodon (= Initiationscodon)
> das Initiationscodon ist AUG
> sobald das Initiationscodon erreicht ist verlassen die IF die 40S Untereinheit
> 60s Untereinheit bindet an 40s Untereinheit = 80 s Ribosom
> die 40s Untereinheit binden über die CAP Struktur an die mRNA und sucht dann nach dem ersten Startcodon (= Initiationscodon)
> das Initiationscodon ist AUG
> sobald das Initiationscodon erreicht ist verlassen die IF die 40S Untereinheit
> 60s Untereinheit bindet an 40s Untereinheit = 80 s Ribosom
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Elongation der Translation mit Elongationsfaktoren
> EF-Tu und EF-G als Elongationsfaktoren
EF-Tu
> bindet an die tRNA welche mit Aminosäure beladen ist
= ternärer Komplex
> passende tRNA anzubringen
> verlässt danach den Komplex
EF-G
> EF-G an GTP gebunden
> Energiegewinnung durch Spaltung von GTP -> GDP + P
> EF-G bindet an A und schiebt tRNAs eine Stelle weiter
=> Prozess wiederholt sich so lange bis zur Termination
EF-Tu
> bindet an die tRNA welche mit Aminosäure beladen ist
= ternärer Komplex
> passende tRNA anzubringen
> verlässt danach den Komplex
EF-G
> EF-G an GTP gebunden
> Energiegewinnung durch Spaltung von GTP -> GDP + P
> EF-G bindet an A und schiebt tRNAs eine Stelle weiter
=> Prozess wiederholt sich so lange bis zur Termination
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Termination der Translation
> Translation stoppt wenn ein Stopcodon erreicht wird
> zu Stopcodon gibt es keine passende tRNA
> um Ribosom zu lösen sind Release Faktoren notwendig
> RF1 oder RF2 & RF3 zusammen binden an freie A-Stelle
> RF1 erkennt UAA und UAG
> RF2 erkennt UAA und UGA
> zu Stopcodon gibt es keine passende tRNA
> um Ribosom zu lösen sind Release Faktoren notwendig
> RF1 oder RF2 & RF3 zusammen binden an freie A-Stelle
> RF1 erkennt UAA und UAG
> RF2 erkennt UAA und UGA
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In welcher Richtung wandern Ribosomen auf der mRNA
in 5´-> 3´Richtung
42
An welches Ender der wachsenden Plypeptidketten binden die neuen Aminosäuren?
> an C-terminales Ende
43
In Prokaryoten....
- kann das wachsende Protein cotranslational (direkt) oder posttranslational (danach) modifiziert werden
- sind Transkription und Translation räumlich getrennt (finden in unterschiedlichen Zellkompartimenten statt)
- sind Transkription und Translation gekoppelt
44
In Eukaryoten....
- kann das wachsende Protein cotranslational (direkt) oder posttranslational (danach) modifiziert werden
- sind Transkription und Translation räumlich getrennt (finden in unterschiedlichen Zellkompartimenten statt)
- sind Transkription und Translation gekoppelt
45
Chaperone
> helfen bei der Proteinfaltung
> sind selbst Proteine
> sind selbst Proteine
46
GroEL-GroES Komplex
= sind bestimmte Chaperone
> Proteine werden unter ATP-Verbrauch in hydrophobe Taschen gefaltet
> geschieht posttranslational
> Proteine werden unter ATP-Verbrauch in hydrophobe Taschen gefaltet
> geschieht posttranslational
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Proteinfaltung durch Aminosäure Modifikation
> Serin, Threonin und Tyrosin
können an ihrer OH-Gruppe phosphoryliert werden
(zB zur Aktivierung von Transkriptionsfaktoren)
> Cystein kann durch intra- oder intermolekulare Brückenbildung Proteine stabilisieren (Disulfidbückenbildung)
> Cystein kann durch intra- oder intermolekulare Brückenbildung Proteine stabilisieren (Disulfidbückenbildung)
48
Kernlokalisierungssequenz im Protein (Eukaryoten)
> NLS (Nuclear Localization Sequence)
> sorgt dafür dass das Protein in den Zellkern transportiert wird
> sorgt dafür dass das Protein in den Zellkern transportiert wird
49
mitochondriale Signalsequenz im Protein (Eukaryoten)
> sorgt dafür, dass das Protein in die Mitochondrien transportiert wird
50
Sekretions-Signalsequenz im Protein (Eukaryoten)
> Signalpeptid
> sorgt dafür, dass das Protein an die Zellhülle gebracht wird
> sorgt dafür, dass das Protein an die Zellhülle gebracht wird
51
Proteine mit Signalpeptiden für die Sekretion
> werden direkt in das raue ER hinein synthetisiert
> Proteine werden direkt an der Zellmembran tranlatiert
> Proteine werden direkt an der Zellmembran tranlatiert
52
Methionin ...
- Kann zur Proteinaufreinigung verwendet werden
- kann phosphoryliert werden
- Translationsstart
- bricht Alpha Helix Struktur
- kann Proteine stabilisieren
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Serin..
- kann Proteine stabilisieren
- bricht Alpha Helix Struktur
- Translationsstrart
- kann zur Proteinaufreinigung verwendet werden
- kann phosphoryliert werden
54
Histidin...
- Kann phosphoryliert werden
- Translationsstart
- bricht alpha helix Struktur
- Kann zur Proteinaufreinigung verwendet werden
- Kann Proteine stabilisieren
55
Cystein...
- Kann zur Proteinaufreinigung verwendet werden
- Kann Proteine stabilisieren
- Translationsstart
- Kann phosphoryliert werden
- bricht alpha helix Struktur
56
Prolin...
- bricht alpha helix Struktur
- Kann zur Proteinaufreinigung verwendet werden
- Translationsstart
- Kann Proteine stabilisieren
- Kann phosphoryliert werden
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Isoaktzeptierende rRNAs
> für einige Aminosäuren gibt es mehrere tRNAs
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Mit welchen Basen kann Inosin paaren?
> U, C und A
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Wo kommen die rRNAs her?
sie werden aus dem Primärtranskript herausgeschnitten
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welche Aminosäure trägt die Initiator-tRNA?
Prokaryoten: formyl-Methionin
Eukaryoten: Methionin
Eukaryoten: Methionin
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Welche Aussage/n ist/sind richtig?
- Proteine mit einer NLS werden posttranslational in den Zellkern transportiert
- Proteine können posttranslational durch das GroEL-GroES-Chaperon gefaltet werden
- Sekretierte Proteine werden posttranslational von ihrem Signalpepdid befreit
- Einzelne Aminosäuren eines Proteins können posttranslational modifiziert werden (zB phosphoryliert)
62
Welche drei Aminosäuren können posttranslational phosphoryliert werden ?
> Serin
> Threonin
> Tyrosin
> Threonin
> Tyrosin
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Welche der folgenden Aussagen zur Translation ist/sind korrekt?
- Wenn ein bestimmtes mRNA-Codon von mehr als einer tRNA erkannt werden kann, spricht man bei diesen tRNAs von isoakzeptierenden tRNAs
- Die 50S-Untereinheit des prokaryotischen Ribosoms enthält unter anderem 23S-rRNA und 5S-rRNA
- Da die katalyische Aktivität der Ribosomen durch deren RNA vermittelt wird, ist das Ribosom ein sogenanntes Ribozym
- Bei der Translation wird die wachsende Aminosäurekette von ihrer tRNA in der P-Stelle des Ribosoms auf die neu anzufügende Aminosäure an der tRNA in der A-Stelle des Ribosoms übertragen
- Sowohl in Eukaryoten, als auch in Prokaryoten wird in der Regel nur ein Teil der transkribieren mRNA in ein Protein translatiert
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Welche Aussagen ist/sind richtig?
- Einige Erkennungssequenzen für das Spleißen von prämRNA liegen in Introns
- der Promotor eines Gens ist meist stromaufwärts von Transkriptionsstart
- Wird ein Stopcodon erreicht, wird die Transkription beendet
- Es gibt keine Korrekturfunktion im Ribosom
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Entscheide ob die folgende Aussage wahr oder falsch ist?
Aminoacyl-tRnA-Synthetasen beladen eine tRNA mit der korrekten Aminosäure. Da es im Ribosom keine Korrekturfunktion gibt, die fehlerhaft beladene tRNAs erkennen könnte, kann man sagen, dass die Aminoacyl-tRNA-Synthetasen bestimmen, welches Cordon in welche Aminosäure übersetzt wird.
Aminoacyl-tRnA-Synthetasen beladen eine tRNA mit der korrekten Aminosäure. Da es im Ribosom keine Korrekturfunktion gibt, die fehlerhaft beladene tRNAs erkennen könnte, kann man sagen, dass die Aminoacyl-tRNA-Synthetasen bestimmen, welches Cordon in welche Aminosäure übersetzt wird.
- Wahr
- Falsch
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Welche Aussagen ist/sind richtig?
- Die DNA-abhängige RNA-Polynerase synthetisiert RNA immer in Richtung von 5´nach 3´
- Der Einbuchstabencode von Asparaginsäure ist D
- Das eukaryotischen 80S Ribosom besteht aus den Untereinheiten 60S und 30S
- Direkt nach der Translation sind alle Proteine komplett funktionsfähig
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Kreuzen Sie alle korrekten Aussagen zu tRNAs an:
- Alle tRNAs sind isoakzeptieren
- tRNAs werden in Eukaryoten durch die RNA Pol 3 synthetisiert
- tRNAs besitzen ein Anticodon
- In tRNAs kommen nur die Basen Adenin, Cytosin, Uracil und Guanin vor
- Die Aminosäure wird durch die Aminoacyl-tRNA-Synthetase an die tRNA angehängt